Skip to content

Фермент схема

Скачать фермент схема EPUB

Давно выяснено, что все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Поэтому, подобно белкам, ферменты делятся на простые и сложные. Простые ферменты состоят только из аминокислот — например, пепсин , трипсин , лизоцим.

Сложные ферменты холоферменты имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот — апофермент , и небелковую часть — кофактор. Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут.

Кофактор входит в состав активного центра, участвует в связывании субстрата или в его превращении. Как многие белки, ферменты могут быть мономерами , то есть состоять из одной субъединицы, и полимерами , состоящими из нескольких субъединиц.

Активный центр — комбинация аминокислотных остатков обычно , обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. Аминокислотные радикалы в активном центре могут находиться в любом сочетании, при этом рядом располагаются аминокислоты, значительно удаленные друг от друга в линейной цепи. В активном центре выделяют два участка:. У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц.

Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр. Аллостерический центр allos — чужой — центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов.

В отличие от других белков, ферменты обладают каталитической активностью. При этом, обладая свойствами, присущими неорганическим катализаторам, они существенно отличаются от них рядом свойств табл. Таблица 1. Сходства и различия каталитического действия ферментов и неорганических катализаторов. Учение о ферментах выделено в самостоятельную науку - энзимологию.

fb2, EPUB, fb2, fb2